摘要：目的原核表达细粒棘球绦虫(Echinococcus granulosus,Eg)谷胱甘肽S-转移酶(Glutathione S-Transferase,GST)蛋白,分析其结构与功能特点。方法将EgGST基因亚克隆于PET-28b表达载体,转化至大肠埃希菌BL21中,用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷诱导蛋白表达;蛋白经Ni柱纯化后,用SDS-PAGE及Western-blot进行鉴定;并运用DNAstar软件及在线软件预测分析其结构与功能特点。结果重组EgGST蛋白以可溶性形式在大肠埃希菌中高效表达,其相对分子质量为45 000;该蛋白潜在B细胞表位区域为aa 26~33,89~97,116~124,147~158,201~215;潜在T细胞表位区域为aa 12~20,122~120,79~87,61~69,29~37,62~70。结论成功获得可溶性重组EgGST蛋白,该蛋白具有一定的免疫原性,具有成为细粒棘球蚴病疫苗分子潜力。